6-11. Czynniki biologiczne

Odkryte stosunkowo niedawno priony są zakaźnymi cząstkami białka o zmienionej strukturze przestrzennej, powstałymi w wyniku naturalnych procesów mutacji genu je kodującego, bez wystąpienia tejże mutacji wskutek powolnego, samorzutnego przekształcania się białek prawidłowych w nieprawidłowe lub też na skutek odziedziczenia wadliwego genu. Prawidłowe białko prionowe występuje w błonach komórkowych wielu tkanek, w tym bardzo obficie w błonie komórek nerwowych. Białko patologiczne, w przeciwieństwie do prawidlowego jest nierozpuszczalne w wodzie oraz oporne na działanie enzymów trawiących białka. Ważniejszymi chorobami prionowymi człowieka są: choroba Creutzfeldta-Jakoba, CJD, w jej różnych wariantach (postać sporadyczna sCJD, rodzinna fCJD, jatrogenna iCJD oraz tzw. nowy wariant vCJD), zespół Gerstmanna-Sträusslera-Scheinkera (GSS), śmiertelna bezsenność (sFI) i śmiertelna rodzinna bezsenność (fFI) oraz choroba Kuru. U zwierząt natomiast występować mogą: encefalopatia gąbczasta bydła (bovine spongiform encephalopathy, BSE), kołowacizna owiec (Scrapie), pasażowalna encefalopatia norek, przewlekła choroba wyniszczająca jeleniowatych, encefalopatia gąbczasta kotów. Ze względu na swoje właściwości chorobotwórcze, w znowelizowanej dyrektywie 2000/54/WE priony będą klasyfikowane w grupach zagrożenia 2 (Scrapie) i 3 (CJD, vCJD, BSE oraz inne zwierzęce encefalopatie, GSS i Kuru).

Najbardziej znana choroba wywoływana przez priony to zakaźne, gąbczaste zwyrodnienie mózgu (Transmissible Spongiform Encephalitis, TSE), zarówno u człowieka (rzadka choroba Creutzfeldta-Jakoba), jak i u zwierząt (gąbczaste zwyrodnienie mózgu u bydła - BSE, popularnie zwane „chorobą szalonych krów”, a także choroba zwana „trzęsawką” lub “scrapie” u owiec). Istnieją przesłanki wskazujące na możliwość zakażenia ludzi prionami wywołującymi u krów BSE, zwłaszcza w przypadku opisanego w 1996 roku wariantu choroby Creutzfeldta-Jakoba (vCJD), który, w odróżnieniu od klasycznej, „sporadycznej” formy tej choroby (sCJD) występuje u młodych ludzi i kończy się śmiercią średnio w wieku 29 lat, podczas gdy sCJD – średnio w wieku 65 lat. Ten ważny dla zdrowia publicznego problem nie został dotąd jednoznacznie rozstrzygnięty, podobnie jak możliwość zawodowego zakażenia się prionami BSE od bydła, co wydaje się najbardziej prawdopodobne w przypadku vCJD. We Włoszech i Wielkiej Brytanii stwierdzono znamiennie częstsze występowanie choroby Creutzfeldta-Jakoba u hodowców bydła mlecznego w porównaniu z resztą populacji, co wskazywałoby na istnienie ryzyka zawodowego w tej grupie pracowników. Zastanawiające jest, że takiej zależności nie stwierdzono w przypadku pracowników rzeźni i zakładów utylizacyjnych, którzy teoretycznie mogą być narażeni na masywny kontakt z prionami, charakteryzującymi się odpornością na czynniki środowiskowe, w tym na ogrzewanie do 600°C. W piśmiennictwie znane są natomiast opisy przypadków choroby Creutzfeldta-Jakoba u pracowników służby zdrowia (neurochirurgów, anatomopatologów, pielęgniarek), u których można podejrzewać zawodową etiologię choroby w wyniku kontaktu z tkanką nerwową zakażonego człowieka. Do tej pory jednak nie znaleziono bezspornego dowodu na związek pomiędzy ekspozycją zawodową pracownika służby zdrowia lub rolnika, a wystąpieniem objawów choroby Creutzfeldta-Jakoba.